Eiwitten: Structuur en functie van eiwitten

Eiwitten zijn organische stoffen. Deze macromoleculaire verbindingen worden gekenmerkt door een specifieke samenstelling en door hydrolyse afgebroken tot aminozuren. Eiwitmoleculen kunnen verschillende vormen hebben, veelal uit meerdere polypeptideketens. Informatie over de structuur van het eiwit gecodeerd in het DNA en eiwitmoleculen synthesewerkwijze genoemd vertaling.

De chemische samenstelling van proteïnen

Gemiddeld eiwit bevat:

• 52% koolstof;
• 7% waterstof;
• 12% stikstof;
• 21% zuurstof;
• 3% zwavel.

Eiwitmoleculen - polymeren. Om de structuur te begrijpen, moet je weten wat hun monomeren vormt - aminozuren.

aminozuren

Ze kunnen worden onderverdeeld in twee categorieën: voortdurend voorkomende en soms tegengekomen. Eerstgenoemde heeft 18 eiwitmonomeren amide en 2: asparaginezuur en glutaminezuur. Soms zijn er slechts drie zuren.

Deze zuren kunnen worden ingedeeld op verschillende wijzen: de aard van de zijketens of geladen deze resten ook kunnen deze worden gedeeld door het aantal groepen CN en COOH.

De primaire structuur van het eiwit

De volgorde van aminozuren in de eiwitketen bepaalt de daaropvolgende lagen van de organisatie, kenmerken en functies. De belangrijkste vorm van communicatie tussen de monomeren een peptide. Het wordt gevormd door verwijdering van een waterstof uit een aminoksloty en de OH-groep van de andere.

Het eerste niveau van de organisatie van het eiwitmolecuul - een sequentie van aminozuren daarin slechts keten, waarin de structuur van eiwitmoleculen bepalen. Het bestaat uit een "skelet" met een regelmatige structuur. Deze herhaalde sequentie-NH-CH-CO-. Bepaalde zijketens van aminozuren worden resten (R), hun eigenschappen te bepalen van de samenstelling van eiwitstructuur.

Zelfs indien dezelfde moleculaire structuur van eiwitten, kunnen ze verschillen slechts kenmerken die een andere volgorde van monomeren in de keten. De volgorde van de aminozuren in een eiwit wordt bepaald door de genen en eiwitten dicteert bepaalde biologische functies. De sequentie van monomeren in de moleculen die verantwoordelijk zijn voor dezelfde functie, vaak dicht bij diverse soorten. Dergelijke moleculen - dezelfde of soortgelijke organisatie en uitvoering in verschillende organismen, dezelfde functie - homologe eiwitten. Structuur, eigenschappen en functies van toekomstige moleculen worden gelegd in het stadium van synthese van ketens van aminozuren.

Een aantal gemeenschappelijke kenmerken

De structuur van het eiwit is onderzocht een lange tijd, en hun primaire structuur analyse liet ons toe om een aantal generalisaties te maken. Een groter aantal eiwitten gekarakteriseerd door de aanwezigheid van alle twintig aminozuren, waarbij vooral grote glycine, alanine, asparaginezuur, glutamine en weinig tryptofaan, arginine, methionine, histidine. Uitzonderingen zijn slechts enkele groepen van eiwitten zoals histonen. Ze zijn nodig voor DNA verpakking en bevatten veel histidine.

De tweede generalisatie: geen gemeenschappelijke patronen in de aminozuren in de afwisseling van globulaire proteïnen. Maar zelfs in de verte biologische activiteit van de polypeptiden kleine fragmenten van dezelfde moleculen.

secundaire structuur

Het tweede niveau van de organisatie van de polypeptideketen - is de ruimtelijke positie, die wordt bijgehouden door waterstofbruggen. Scheiden α-helix en β-voudig. Circuitdeel heeft geordende structuur, zoals amorfe gebieden genoemd.

Alfa-helix van natuurlijke eiwitten pravozakruchennaya. Zijgroepen van aminozuren helix altijd naar buiten en aan weerszijden van de as. Als ze niet-polair, is de groep aan één zijde van de helix boog verkregen, welke voorwaarden voor de convergentie van verschillende spiraalvormige regio's.

Beta-fold - zeer langgerekte helix - blijven meestal op het eiwitmolecuul en aangrenzend en evenwijdig gevormd aan niet-parallelle β-geplooide lagen.

De tertiaire structuur van het eiwit

Het derde niveau van de organisatie van het eiwitmolecuul - spiralen vouwen, plooien en amorfe gebieden in een compacte structuur. Dit wordt veroorzaakt door de interactie tussen de zijketens van de monomeren zelf. Dergelijke links zijn onderverdeeld in verschillende types:

• waterstofbindingen gevormd tussen polaire groepen;
• Hydrofobe - tussen niet-polaire R-groepen;
• elektrostatische aantrekkingskrachten (ionische bindingen) - groepen tussen de ladingen die tegengesteld zijn;
• disulfidebruggen - tussen cysteïne resten.

Het laatste type aansluiting (S = S) vertegenwoordigt covalente interactie. Disulfidebruggen versterking van de eiwitten, hun structuur stabieler. Maar de aanwezigheid van dergelijke links betekent niet noodzakelijk. Bijvoorbeeld kunnen cysteine weinig in de polypeptideketen, of resten omgeving en kan een "brug" niet aanmaken.

Het vierde niveau van de organisatie

Quaternaire structuur wordt gevormd, niet alle eiwitten. De structuur van de eiwitten op het vierde niveau bepaald door het aantal polypeptideketens (promoters). Ze zijn met elkaar verbonden door dezelfde verbindingen als het vorige niveau van de organisatie, naast disulfide bruggen. Het molecuul bestaat uit een aantal protomeren, elk heeft zijn eigen speciale (of identieke) tertiaire structuur.

Alle niveaus van de organisatie bepalen de functies die zal dienen om eiwitten te krijgen. De structuur van het eiwit op het eerste niveau van organisatie zeer nauwkeurig bepaalt hun latere rol in de cel en het organisme als geheel.

De functies van eiwitten

Het is moeilijk om zelfs voorstellen hoe belangrijk is de rol van eiwitten in de cel activiteit. Boven hebben we gekeken naar hun structuur. De functies van eiwitten direct afhankelijk.

Uitvoeren building (structureel) functie, vormen zij de basis van elke levende cel cytoplasma. Deze polymeren zijn de belangrijkste materiaal van celmembranen, wanneer opgenomen in een complex met lipiden. Dit omvat celdeling in compartimenten, die elk hun reacties optreden. Het feit dat het vereist zijn eigen termen, een bijzonder belangrijke rol gespeeld door medium pH voor elk van de complexe cellulaire processen. Eiwitten bouwen dunne wanden, waarbij de cel in de zogenaamde compartimenten verdelen. Maar het fenomeen is genoemd verkokering.

De katalytische functie is om alle cellulaire reacties te reguleren. Alle enzymen oorsprong zijn eenvoudige of complexe eiwitten.

Alle soorten van organismen beweging (spier werk, de beweging in de cel protoplasma, ciliaire flikkering in protozoa en t. D.) wordt uitgevoerd eiwitten. De structuur van eiwitten kunnen zij naar vorm vezels en ringen. De functie transport is dat vele stoffen door het celmembraan specifieke dragereiwitten worden getransporteerd.

Hormonale rol van deze polymeren is begrijpelijk tegelijk: de structuur van een aantal hormonen zijn eiwitten, zoals insuline, oxytocine.

Vervanging functie wordt bepaald, zodat de eiwitten kunnen afzettingen. Bijvoorbeeld valgumin eieren, melk caseïne, plantaardige zaadopslagproteïnen - een groot aantal nutriënten daarin opgeslagen.

Alle pezen, gezamenlijke articulatie, skelet botten, hoeven gevormd eiwitten, die brengt ons naar de andere van hun functies - ondersteuning.

Eiwitmoleculen de receptoren die de selectieve opname van bepaalde stoffen. In deze rol, vooral bekend glycoproteïnen en lectines.

De belangrijkste factoren van de immuniteit - antilichamen en het complementsysteem oorsprong zijn eiwitten. Bijvoorbeeld wordt het proces van de bloedstolling gebaseerd op veranderingen in fibrinogeen eiwit. De binnenwanden van de slokdarm en maag zijn bekleed met een beschermende laag van slijm eiwitten - Litsinija. Gifstoffen zijn ook eiwitten van de oorsprong. huid foundation, beschermd dierlijk lichaam is collageen. Al deze functies zijn beschermende eiwitten.

Nou, de laatste in een rij functie - de regelgeving. Er zijn eiwitten die genoom werk te controleren. Dat wil zeggen, ze reguleren van de transcriptie en translatie.

Wat ook de belangrijke rol die elke eiwitten gespeeld, eiwitstructuur was ontraadseld wetenschappers voor een lange tijd. En nu zijn ze het openen van nieuwe manieren om deze kennis te gebruiken.