Eenvoudige en complexe eiwitten. De constructie, functies, eigenschappen, kenmerken, voorbeelden van complexe eiwitten

Eén van de definities van het leven is als volgt: "Het leven is de bestaanswijze van eiwit lichamen." Op onze planeet, zonder uitzondering organismen bevatten zoals organische materialen, zoals eiwitten. In dit artikel wordt de eenvoudige en complexe eiwitten die verschillen qua molecuulstructuur beschrijven, en bespreekt hun functie in de cel.

Wat zijn eiwitten

Vanuit het oogpunt van biochemie - een hoog molecuulgewicht organische polymeren, monomeren die 20 verschillende aminozuren. Zij zijn met elkaar verbonden door covalente chemische bindingen, oftewel peptide. Aangezien eiwitmonomeren zijn amfotere verbindingen bevatten ze zowel een aminogroep en een carboxylgroep. Chemische binding CO-NH daartussen optreedt.

Indien het polypeptide bestaat uit aminozuurresiduen verbindingen, vormt een eenvoudig eiwit. De moleculen van het polymeer, verder omvattende metaalionen, vitamines, nucleotiden, koolhydraten - zijn complexe eiwitten. Vervolgens beschouwen we de ruimtelijke structuur van polypeptiden.

Niveaus van de organisatie van eiwitmoleculen

Zij worden aangeboden in vier verschillende configuraties. De eerste structuur - lineaire, is de eenvoudigste en heeft de vorm van een polypeptideketen tijdens de spiraal vorming van extra waterstofbindingen. Zij stabiliseren van de helix, die een secundaire structuur wordt genoemd. Tertiaire instellingen hebben een eenvoudige en complexe eiwitten, de meerderheid van plantaardige en dierlijke cellen. De laatste configuratie - quaternaire ontstaat interactie van verscheidene moleculen van de natieve structuur, verenigd co-enzymen, namelijk dergelijke eiwitten complexe structuur, werken in diverse lichaamsfuncties.

Verschillende eenvoudige proteïnen

Deze groep is niet groot aantal polypeptiden. Hun moleculen bestaan slechts uit aminozuurresten. Eiwitten zoals histonen en globulinen omvatten. De eerste weergegeven in de kernstructuur en worden gecombineerd met de DNA-moleculen. De tweede groep - globulinen - zijn de belangrijkste componenten van bloedplasma. Dergelijk eiwit zoals gammaglobuline, de functies van het immuunsysteem en een antilichaam. Deze verbindingen kunnen complexen, die complexe koolhydraten en eiwitten vormen. Zoals fibrillaire eenvoudige proteïnen zoals collageen en elastine, maken deel uit van het bindweefsel, kraakbeen, pezen, huid. Hun belangrijkste functie - de bouw en ondersteuning.

Tubuline eiwit is een lid van microtubules, welke componenten van trilharen en flagella eencellige organismen zoals ciliaten, Euglena, parasitaire flagellaten zijn. Deze zelfde eiwit is een lid van multicellulaire organismen (flagella spermatozoa, ova trilharen, trilhaarepitheel van de dunne darm).

Eiwit albumine dient voor een functie (bijvoorbeeld een eiwit van kippeneieren) voorraad. In het endosperm van de zaden van granen - rogge, rijst, tarwe - eiwitmoleculen accumuleren. Ze heten cellulaire insluitsels. Deze stoffen worden gebruikt in de kiem embryo aan het begin van zijn ontwikkeling. Daarnaast is de hoge proteïnegehalte van de GRAANKLANDER is een belangrijke indicator voor de kwaliteit van bloem. Brood gebakken van gluten-rijke bloem heeft een hoge smaak kwaliteit en nuttiger. Gluten bevatten zogenaamde harde tarwe. De diepzeevis bloedplasma bevat eiwitten die hun dood te voorkomen van de kou. Ze bezitten de antivries eigenschappen, het voorkomen van de dood van het organisme bij lage watertemperaturen. Anderzijds, in de samenstelling van de celwand van thermofiele bacteriën in geothermische bronnen bevatten eiwitten die in staat zijn natuurlijke configuratie (tertiaire of quaternaire structuur) behouden en niet denatureert bij temperaturen van 50 tot + 90 ° C

proteid

Dit zijn complexe eiwitten, die worden gekenmerkt door een grote diversiteit in het kader van de diverse functies van hen. Zoals eerder opgemerkt, de groep van polypeptiden, met uitzondering van het eiwit gedeelte bevat een prosthetische groep. Onder invloed van diverse factoren, zoals hoge temperatuur, zware metaalzouten, geconcentreerde alkalische en zure complexe eiwitten kan de ruimtelijke vorm te veranderen, te vereenvoudigen. Dit verschijnsel heet denaturatie. De structuur van complexe eiwitten verstoord waterstofbruggen worden verbroken en de moleculen verliezen hun eigenschappen en functies. In de regel, de denaturatie is onomkeerbaar. Maar sommige van de polypeptiden als katalysator, rij- en signaalfuncties, kan renaturatie - herstel van de natuurlijke structuur van de proteïden.

Indien de actie een destabiliserende factor gaat voor een lange tijd, wordt het eiwitmolecuul volledig vernietigd. Dit leidt tot de breuk van peptidebindingen van de primaire structuur. eiwit herstellen en zijn functie niet meer mogelijk. Dit verschijnsel heet vernietiging. Een voorbeeld is het koken van eieren: vloeibaar eiwit - albumine, in de tertiaire structuur is volledig vernietigd.

eiwit biosynthese

Nogmaals, herinneren dat in de polypeptiden van levende organismen bestaat uit 20 aminozuren, waarvan sommige zijn onvervangbaar. Dit lysine, methionine, fenylalanine, enz. Met D in de bloedbaan van de dunne darm na splitsen eiwitproducten. Essentiële aminozuren (alanine, proline, serine) synthetiseren, schimmels en dieren te gebruiken stikstofbevattende verbindingen. Planten, waarbij autotrofe, vormen onafhankelijk een noodzakelijke samenstellende monomeren die complexe eiwitten. Voor deze assimilatie reacties worden ze gebruikt nitraten, ammoniak, of stikstof-vrij. In sommige typen micro-organismen zich bij een volledige set van aminozuursequenties, terwijl anderen slechts enkele gesynthetiseerd monomeren. Stadia van de biosynthese van eiwitten die voorkomen in de cellen van alle levende organismen. De kern van transcriptie plaatsvindt, en in het cytoplasma van de cel - broadcast.

De eerste stap - de synthese van de mRNA precursor plaatsvindt door het enzym RNA-polymerase. Hij breekt de waterstofbindingen tussen de DNA-ketens, en één van hen op het complementariteitsbeginsel verzamelt pre-mRNA-molecuul. Het is blootgesteld aan slaysingu dat rijp is, en dan komt uit de kern naar het cytoplasma, de vorming van messenger ribonucleïnezuur.

Ter uitvoering van de tweede trap vereist een specifieke organellen - ribosomen en moleculaire gegevens en de overdracht ribonucleïnezuren. Een andere belangrijke voorwaarde is de aanwezigheid van ATP, de reacties kunststof metabolisme, dat tot de biosynthese van eiwitten plaatsvindt absorptie van energie.

Enzymen, hun structuur en functie

Dit is een grote groep van eiwitten (ongeveer 2000), en die de rol van stoffen die de snelheid van biochemische reacties in de cellen. Ze kunnen eenvoudig (trepsin, pepsine) of complex zijn. Complexe eiwitten bestaat uit apo-enzym en co-enzym. De specificiteit van het eiwit in verhouding tot de verbindingen waarvoor fungeert, bepaalt een co-enzym en proteïden activiteit alleen waargenomen in het geval waarbij de eiwitcomponent gekoppeld aan het apo-enzym. De katalytische activiteit van het enzym onafhankelijk van het molecuul, maar alleen door het actieve centrum. De structuur overeenkomt met de chemische structuur van de stoffen gekatalyseerd door het principe van "key-lock", zodat de werking van enzymen strikt specifiek. Functies van complexe eiwitten zijn in deelname aan de metabole processen en het gebruik ervan als acceptoren.

Klassen van complexe eiwitten

Ze werden ontwikkeld door biochemici, gebaseerd op 3 criteria: fysisch-chemische eigenschappen, functies en structurele kenmerken proteïden specificiteit. De eerste groep omvat de polypeptiden met verschillende elektrochemische eigenschappen. Ze zijn onderverdeeld in eenvoudige, neutrale en zure. Ten opzichte van het water eiwitten kunnen hydrofiel, amfifiel en hydrofoob zijn. De tweede groep enzymen die eerder zijn overwogen. De derde groep omvat polypeptiden die verschillen in chemische samenstelling prosthetische groep (is chromoproteids, kerneiwitten, metalloproteïnen).

Denk aan de eigenschappen van complexe eiwitten in meer detail. Zo kunnen bijvoorbeeld zuur eiwit dat deel uitmaakt van ribosomen, bevat 120 aminozuren en is veelzijdig. Het ligt in het eiwit synthetiseren organellen, zowel prokaryote als eukaryote cellen. Een ander lid van deze groep - S-100 proteïne, bestaat uit twee ketens gebonden calciumionen. Hij is lid van neuronen en glia - steunweefsel van het zenuwstelsel. De gemeenschappelijke eigenschap van alle zuur eiwit - een hoog gehalte aan dicarbonzuren: glutaminezuur en asparaginezuur. Door basische eiwitten omvatten histon - eiwitten die deel uitmaken van RNA en DNA nucleïnezuren. De bijzonderheid van de chemische samenstelling is de grote hoeveelheid lysine en arginine. Histonen, samen met de nucleaire chromatine chromosoom vorm - kritische celstructuur erfelijkheid. Deze eiwitten zijn betrokken bij de processen van transcriptie en translatie. Amfifiele eiwitten sterk vertegenwoordigd in celmembranen, die een lipoproteïne bilaag. Dus de onderzochte groep de boven besproken complexe eiwitten, waren we overtuigd dat hun fysisch-chemische eigenschappen ervan door de structuur van de eiwitcomponent en prosthetische groepen.

Sommige complexe celmembraan eiwitten kunnen diverse chemische verbindingen, zoals antigenen te herkennen en reageren. Deze signaalfunctie proteïden, is het zeer belangrijk voor de selectieve absorptie processen, stoffen uit de externe omgeving, en om het te beschermen.

Glycoproteïnen en proteoglycanen

Het zijn complexe eiwitten die verschillen tussen een biochemische compositie prosthetische groepen. Indien de chemische bindingen tussen de eiwitcomponent en koolhydraatgedeelte - glycoside covalent Dergelijke stoffen worden glycoproteïnen genoemd. Apoenzyme zij stelden moleculen van mono- en oligosacchariden omvatten voorbeelden van dergelijke eiwitten protrombine, fibrinogeen (eiwitten betrokken bij bloedstolling). Kortiko- en gonadotrope hormonen, interferonen, en enzymen membraan glycoproteïnen. In moleculen proteoglycan deel slechts 5%, de rest een prosthetische groep (geteropolitsaharid). Beide delen zijn verbonden door een glycosidebinding van de OH-groep-threonine en arginine groepen en NHz-glutamine en lysine. Proteoglycanmoleculen spelen een zeer belangrijke rol in de water-zout stofwisseling cellen. Hieronder is een lijst van complexe eiwitten, we bestudeerd.

metalloproteïnen

Deze materialen bevatten als onderdeel van zijn moleculaire ion van een of meer metalen. Beschouw voorbeelden van complexe eiwitten die tot bovengenoemde groep. Het is vooral de enzymen zoals cytochroom oxidase. Het ligt aan de cristae van de mitochondriën en activeert de synthese van ATP. Ferrin en transferrine - proteid met ijzerionen. Oorspronkelijke afzettingen ze in de cellen, en de tweede is het transport van bloedeiwit. Andere metaaleiwitten - alfaamelaza bevat calciumionen in de samenstelling van het speeksel en de pancreas sap, die aan de splitsing van zetmeel. Hemoglobine is hoe metalloproteïnen en hromoproteidov. Hij fungeert als een transport eiwit dat zuurstof vervoert. Het resultaat is een verbinding met oxyhemoglobine. Inademing van koolmonoxide of koolmonoxide genoemd, zijn hemoglobine moleculen zeer stabiele verbinding erytrocyten. Het verspreidt zich snel aan organen en weefsels, waardoor cel vergiftiging. Daardoor na langdurig inademen van koolmonoxide overlijden van stikken. Hemoglobine gedeeltelijk draagt en kooldioxyde gevormd in de katabole processen. Uit de bloedstroom van kooldioxide aan de longen en nieren, en daaruit - vanuit de omgeving. Sommige schaal- en weekdieren transport eiwit dat zuurstof vervoert, is het sleutelgat. In plaats van het ijzer bevat koperionen, dus dierlijk bloed is niet rood en blauw.

chlorofyl-functie

gekleurde organische stoffen - zoals eerder genoemd, kunnen complexe eiwitten complexen met pigmenten te vormen. Hun kleur is afhankelijk van hromoformnyh groepen die selectief bepaalde spectra van het zonlicht absorberen. In plantencellen heeft groene plastiden - chloroplasten bevatten chlorofyl pigment. Het is samengesteld uit magnesium- atomen en een polyhydrische alcohol, fytol. Ze zijn gekoppeld eiwitmoleculen en bevatten zelf chloroplasten thylakoiden (platen) of membraangeassocieerde in stacks - facet. Ze zijn fotosynthetische pigmenten - chlorofyl - en aanvullende carotenoïden. Hier zijn alle gebruikte materialen in de fotosynthetische reacties enzymen. Aldus chromoproteids die chlorofyl bevatten voeren kritische functies in metabolisme, met name bij reacties assimilatie en dissimilatie.

virale eiwitten

Zij omvatten vertegenwoordigers van niet-cellulaire vormen van leven, het aangaan van het koninkrijk van Vir. Virussen geen eigen-proteïne synthese inrichting. Nucleïnezuren, DNA of RNA, kan de synthese van de meeste deeltjes eigen cellen geïnfecteerd met virus te induceren. Eenvoudige virussen slechts uit eiwitmoleculen, compact samengesteld in een spiraalstructuur of een veelhoekige vorm zoals tabak mozaïekvirus. Complexe virussen additionele membraanvormende deel van het plasmamembraan van de gastheercel. Als het kan onder andere glycoproteïnen (hepatitis B-virus, pokkenvirus). De hoofdfunctie van de glycoproteïnen - een herkenning van specifieke receptoren op de gastheercelmembraan. De samenstelling van aanvullende virale membranen en eiwitten omvatten enzymen verschaffen verdubbeling van DNA- of RNA-transcriptie. Op basis van het bovenstaande kan men de volgende conclusie: virusdeeltje eiwitten ketels hebben een specifieke structuur, afhankelijk van de membraaneiwitten van de gastheercel.

In dit artikel hebben we al gezien de kenmerken van complexe eiwitten, bestudeerde hun structuur en functie in cellen van verschillende organismen.