Eiwit quaternaire structuur: structurele kenmerken en werking

Een beroemde filosoof zei ooit: "Het leven - is een vorm van bestaan van eiwit lichamen." En hij was volkomen gelijk, want het is de organische stof is de basis van de meeste organismen. Eiwit quaternaire structuur is de meest complexe structuur en unieke eigenschappen. Hij zal worden gewijd aan ons artikel. Overweeg ook de structuur van eiwitmoleculen.

Wat organische

Een grote groep van organische stoffen zijn verbonden door een gemeenschappelijk bezit. Ze bestaan uit verschillende chemische elementen. Ze heten organogene. Waterstof, zuurstof, koolstof en stikstof. Dat wil zeggen, vormen ze organische stoffen.

Een van hun gemeenschappelijke kenmerk is dat ze zijn allemaal biopolymeren. Dit zijn grote macromoleculen. Ze bestaan uit een groot aantal zich herhalende eenheden die monomeren worden genoemd. Voor monosacharide koolhydraat, lipide voor - glycerol en vetzuren. Maar DNA en RNA omvatten nucleotiden.

Chemische structuur van eiwitten

Monomeren eiwitten - aminozuren zijn, die elk de chemische structuur. De basis hiervoor monomeer een koolstofatoom vormt vier banden. De eerste - een waterstofatoom. Een tweede en derde, respectievelijk gevormd met amino- en karboksogruppoy. Zij bepalen niet alleen de structuur van biopolymeer moleculen, maar ook hun eigenschappen. De laatste in het molecuul aminozuur voorstelt. Dit is de groep van atomen, waarbij de monomeren verschillend van elkaar, die een grote verscheidenheid aan eiwitten en levende wezens veroorzaakt.

De structuur van het eiwitmolecuul

Een kenmerk van deze organische verbindingen die kunnen bestaan op verschillende niveaus van de organisatie. Het is een primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur van het eiwit. Elk van hen heeft bepaalde eigenschappen en kwaliteiten.

Primaire structuur van

Dit eiwit structuur is zeer eenvoudig van structuur. Het is een keten van aminozuren, die zijn verbonden door peptidebindingen. Ze worden gevormd tussen de amino- en karboksogruppami naburige moleculen.

secundaire structuur

Wanneer de aminozuurketen wordt gedraaid tot een spiraal gevormd van een secundaire structuur van het eiwit. Communicatie in een molecuul genaamd waterstof en de vormelementen van gelijke atomen in functionele aminogroepen. In vergelijking met het peptide, ze veel minder stroom, maar kunnen deze structuur behouden.

tertiaire structuur

Maar de volgende structuur - het is een bal, die gedraaide spiraal van aminozuren. Het wordt ook wel bolletje. Daar doorverbindingen ontstaan tussen residuen alleen bepaalde aminozuren - cysteine. Ze heten disulfide. Deze structuur ondersteunt ook hydrofobe en elektrostatische bindingen. De eerste is een gevolg van de aantrekking tussen de aminozuren in een waterig medium. In dergelijke omstandigheden de hydrofobe residuen praktisch "plakken aan elkaar" naar een bolletje te vormen. Bovendien aminozuurresten hebben tegengestelde ladingen worden tot elkaar aangetrokken. Als gevolg hiervan zijn er extra elektrostatische verbinding.

Eiwit quaternaire structuur

De quaternaire structuur van het eiwit moeilijk. Dit is het resultaat van de fusie van een aantal bolletjes. Ze kunnen variëren, en de chemische samenstelling en eigenschappen van de ruimtelijke organisatie. Indien het eiwit quaternaire structuur uitsluitend bestaan uit aminozuurresten is eenvoudig. Deze biopolymeren genoemd eiwitten. Maar als de moleculen gehecht aan deze niet-eiwitcomponenten optreden proteid. In de meeste gevallen aminoverbinding met koolhydraat, nucleïnezuur residuen en fosfor, lipiden, individuele atomen ijzer en koper. In de natuur is het ook bekend proteïnecomplexen met natuurlijke kleurstoffen - pigmenten. Deze structuur eiwitmoleculen is complexer.

Ruimtelijke vorm quaternaire eiwitstructuur is bepalend voor de eigenschappen. Wetenschappers hebben ontdekt dat draadvormige of fibrillaire biopolymeren lossen niet op in water. Ze dienen een belangrijke functie voor het levende organisme. Aldus spiereiwitten actine en myosine een beweging, en is de basis van keratine haar van mensen en dieren. Bolvormige of globulaire eiwitten quaternaire structuur zijn zeer oplosbaar in water. Hun rol in de natuur is anders. Dergelijke stoffen zijn in staat tot het transport van gassen, zoals hemoglobine, splitsen voedsel pepsine of een beschermende functie, zoals antilichamen.

eiwit eigenschappen

Eiwit quaternaire structuur, in het bijzonder bolvormige, kan de structuur te veranderen. Dit proces vindt plaats onder invloed van verschillende factoren. Meestal zijn ze op hoge temperatuur, sterke zuren en zware metalen.

Indien het eiwitmolecuul wikkelt de aminozuurketen, wordt een dergelijke eigenschap genaamd denaturatie. Dit proces is omkeerbaar. Deze structuur kan vormen weer bolletjes moleculen. Deze inverse proces heet renaturatie. Als het aminozuur-moleculen van elkaar en de peptidebindingen verbreken, er vernietiging. Dit proces is onomkeerbaar. Dit eiwit kan niet worden hersteld. Vernietiging door ieder van ons als gebakken eieren.

Dus de quaternaire structuur van het eiwit - verbindingstype, dat gevormd is in het molecuul. Hij is sterk genoeg is, maar onder invloed van bepaalde factoren in staat in te storten.