De organisatiestructuur van het eiwitmolecuul niveaus: secundaire structuur van een eiwit

De basis van de structuur van eiwitten en proteïden van de polypeptideketen, en het eiwitmolecuul kan bestaan uit één, twee of meer circuits. Niettemin, fysische, biologische en chemische eigenschappen van biopolymeren veroorzaakt niet alleen een algemene chemische structuur die een "betekenis", maar ook andere lagen van de organisatie van de eiwitmoleculen zijn.

De primaire structuur van een eiwit wordt gebaseerd op kwalitatieve en kwantitatieve aminozuursamenstelling. Peptidebindingen zijn de basis van de primaire structuur. Voor het eerst deze hypothese voorgesteld in 1888 A. Ya. Danilevskij, en later werden zijn vermoedens bevestigd door de synthese van peptiden die door E. Fischer plaatsvindt. De structuur van eiwitmoleculen in detail onderzocht A. Ya. Danilevskim en E. Fischer. Volgens deze theorie, de proteïnemoleculen bestaan uit een groot aantal aminozuurresten die zijn verbonden door peptidebindingen. eiwitmolecuul kunnen één of meer polypeptide ketens.

Wanneer de primaire structuren van proteïnen worden gebruikt voor de test chemische stoffen en proteolytische enzymen. Aldus kan met de werkwijze van Edman is erg handig voor de terminale aminozuren.

De secundaire structuur van het eiwit toont een ruimtelijke configuratie van het eiwitmolecuul. Er zijn de volgende typen secundaire structuur: alfa-helix, beta-spiraal, collageen helix. Wetenschappers hebben ontdekt dat het meest kenmerkende van de alfa-helix structuur van de peptiden.

De secundaire structuur van het eiwit wordt gestabiliseerd door middel van waterstofbindingen. Laatstgenoemde ontstaan tussen de waterstofatomen gebonden aan een elektronegatieve stikstofatoom van een peptidebinding, en een carbonyl zuurstofatoom van de vierde van de aminozuren, en worden gericht langs de spiraal. Energieberekeningen blijkt dat de polymerisatie van deze aminozuren efficiënter juiste alfa-helix, die in natieve eiwitten.

De secundaire structuur van een eiwit: beta-velstructuur

Polypeptideketens in beta-plooien volledig gestrekt. Beta-plooien worden gevormd door de wisselwerking van twee peptidebindingen. Deze structuur is kenmerkend vezelachtige eiwitten (keratine, fibroïne, etc.). In het bijzonder beta-keratine gekenmerkt door een parallelschakeling van polypeptideketens die verder gestabiliseerd door disulfidebindingen tussen de ketens. De zijdefibroïne aangrenzende polypeptideketens antiparallel.

De secundaire structuur van het eiwit: collageen helix

De vorming omvat drie spiraalvormig tropocollagen ketens, die een staafvorm heeft. Spiraalvormig chain krullen en vormen een superhelix. Helix gestabiliseerd door waterstofbindingen tussen de waterstof van het peptide voorkomende aminozuren aminozuurresidu in een keten en de zuurstof van de carbonylgroep van de aminozuurrest van een andere keten. Gepresenteerd collageenstructuur geeft grote sterkte en elasticiteit.

De tertiaire structuur van het eiwit

De meeste eiwitten in de natieve toestand zeer compacte constructie, die wordt bepaald door de vorm, grootte en polariteit van de aminozuurresten en aminozuursequentie.

Een belangrijke invloed op de vorming van natieve conformatie eiwit of een tertiaire structuren hydrofobe en ionische wisselwerkingen, waterstofbruggen, enz .. Onder invloed van deze krachten wordt bereikt thermodynamisch doelmatige conformatie van het eiwitmolecuul en stabilisatie.

De quaternaire structuur

Zo'n structuur van het molecuul het gevolg van combinatie van meerdere subeenheden in een enkel molecuul complex. De samenstelling van elke subeenheid omvat primaire, secundaire en tertiaire structuren.