Eiwitdenaturatie

Conformation (structuur) van de peptideketen wordt besteld en is uniek voor elk eiwit. In bijzondere omstandigheden is er een gat groot aantal bindingen waarvan de ruimtelijke structuur van de verbinding molecuul te stabiliseren. Daardoor is de spleet volledig het gehele molecuul (of een substantieel gedeelte daarvan) de vorm van willekeurige spoel. Dit proces wordt "denaturatie". Deze verandering kan leiden warmte 60-80 graden. Derhalve elk molecuul, de resulterende spleet kunnen in conformatie van de andere.

Denaturatie van eiwitten plaats vindt onder invloed van elk middel ter vernietiging van niet-covalente bindingen. Deze werkwijze kan plaatsvinden onder basische of zure omstandigheden, op het oppervlak van het gedeelte fase onder invloed van bepaalde organische verbindingen (fenolen, alcoholen en andere). eiwit denaturatie kan optreden onder invloed van guanidinium chloride en ureum. Genoemde mandatarissen vormen zwakke bindingen (hydrofobe, ionische, waterstof) met carbonyl- of aminogroepen van het peptide hoofdketen met een aantal groepen van aminozuurresten vervangen hun beschikbare proteïne waterstofbindingen binnen de moleculen. Als resultaat werd een verandering optreedt in de secundaire en tertiaire structuur.

Weerstand tegen denatureringsmiddelen hangt vooral af van de aanwezigheid in het molecuul van de proteïne verbindingen met disulfidebindingen. Trypsineremmer heeft drie bindingen S - S. Op de voorwaarde van terugwinning van eiwit denaturatie optreedt zonder andere invloeden. Indien vervolgens de verbinding onder omstandigheden waarbij de oxidatie SH-groepen cysteïne en vorming van disulfidebindingen wordt uitgevoerd gezet, wordt de oorspronkelijke conformatie hersteld. De aanwezigheid van zelfs een enkele disulfidebinding verhoogt de stabiliteit van de ruimtelijke structuur.

eiwitdenaturatie, gewoonlijk vergezeld door een afname in oplosbaarheid. Samen met deze precipiteren vaak vormen. Het komt voor in de vorm van "gestremd eiwit." Bij hoge concentraties van de verbindingen in de oplossing, "coaguleren" ondergaat de gehele oplossing, zoals dit bijvoorbeeld gebeurt bij het koken van eieren. Wanneer denaturatie van het eiwit verliest zijn biologische activiteit. Dit principe berust het gebruik van carbol (fenol in water) als ontsmettingsmiddel stof.

De instabiliteit van de ruimtelijke structuur, de hoge faalkans onder invloed van verschillende middelen aanzienlijk moeilijk te isoleren en eiwitonderzoek. Creëerde ook een aantal problemen bij het gebruik van de verbindingen in de geneeskunde en de industrie.

Indien het eiwit denatureren door blootstelling aan hoge temperaturen werd uitgevoerd, langzame afkoeling plaatsvindt onder bepaalde omstandigheden de werkwijze renativatsii - terugwinning van de natieve (origineel) conformatie. Dit feit toont dat de plaatsing van de peptideketen volgens de primaire structuur.

De vorming van de natieve conformatie (bronlocatie) een spontaan proces. Met andere woorden, deze inrichting correspondeert met de minimum hoeveelheid vrije energie in een molecuul. Men kan derhalve worden geconcludeerd, dat de ruimtelijke structuur van de verbinding gecodeerd in de aminozuursequentie in de peptideketens. Dit op zijn beurt betekent dat alle gerelateerde polypeptiden door modificatie van aminozuren (bijvoorbeeld mioglobinovye peptideketens), wordt een identieke conformatie aannemen.

Eiwitten kunnen aanzienlijke verschillen in de primaire structuur, zelfs wanneer weinig of geheel identieke conformatie.