Wat is de functie van het enzym eiwit? De enzymatische functie van eiwitten: voorbeelden

Het werk van ons lichaam - een zeer complex proces waarbij miljoenen cellen die betrokken zijn, duizenden verschillende stoffen. Maar er is een gebied dat is volledig afhankelijk van de specifieke eiwitten, zonder welke het menselijk of dierlijk leven totaal onmogelijk. Zoals u waarschijnlijk al geraden had, zijn we nu praten over de enzymen.

Vandaag zullen we de enzymatische beschouwen functie van eiwitten. Dit is een belangrijk gebied van de biochemie.

Omdat de basis van deze stoffen zijn voornamelijk eiwitten, dan kunnen ze worden beschouwd als door hen. U moet weten dat voor de eerste keer enzymen werden ontdekt in de jaren '30 van de 19e eeuw, maar de wetenschappers duurde meer dan een eeuw, om te komen tot een meer of minder uniforme definitie voor hen. Dus welke functie wordt uitgevoerd door eiwitenzymen? Op deze, evenals hun structuur en de reacties van de voorbeelden die je leert uit dit artikel.

Je moet begrijpen dat niet elke eiwit kan een enzym zijn, zelfs in theorie. Globulaire eiwitten maken alleen kan vertonen katalytische activiteit ten opzichte van andere organische verbindingen. Zoals met alle natuurlijke verbindingen in deze klasse zijn enzymen opgebouwd uit aminozuurresiduen. Merk op dat de enzymatische functie van eiwitten (waarvan voorbeelden zullen in het artikel) alleen kan worden uitgevoerd door één met een molecuulgewicht kleiner dan 5000.

Wat is een enzym, de moderne definitie

Enzymen - een katalysator van biologische oorsprong. Ze hebben het vermogen om de reactie te versnellen als gevolg van het nauwe contact tussen de reactanten (substraten). We kunnen zeggen dat de enzymatische functie van eiwitten - een proces dat enkele katalyse van biochemische reacties die uniek zijn voor een levend organisme zijn. Slechts een klein deel van hen kan worden gereproduceerd in het laboratorium.

Opgemerkt dient te worden dat in dit gebied is er enige doorbraak in de afgelopen jaren. Wetenschappers hebben geleidelijk dicht bij het creëren van kunstmatige enzymen die kunnen worden gebruikt niet alleen voor economische doeleinden, maar ook medicijnen. Het is ontwikkeld enzymen die effectief zelfs kleine gebieden van beginnende kanker kan vernietigen.

Welke delen van het enzym direct betrokken zijn bij de reactie?

Merk op dat in contact met het substraat maakt het geheel van het enzym, maar slechts een klein deel daarvan wordt de actieve plaats niet bevatten. Dit is hun belangrijkste eigenschap van complementariteit. Dit concept houdt in dat het enzym zeer geschikt is voor het substraat in de vorm en de fysische en chemische eigenschappen. We kunnen zeggen dat de functie van enzymen in dit geval is als volgt:

• Hun water komt neer van de shell oppervlak.
• Er is een zekere vervorming (polarisatie, bijvoorbeeld).
• Daarna kunnen ze worden aangebracht op een speciale wijze in de ruimte, maar dichter bij elkaar.

Deze factoren leiden tot de versnelling van de reactie. Laten we nu een vergelijking maken tussen de enzymen en anorganische katalysatoren.

Zoals u kunt zien, de enzymatische functie van eiwitten vereist specificiteit. Op zichzelf zal ook aan toevoegen dat veel van deze eiwitten hebben ook soortspecifiek. Simpel gezegd, de menselijke enzymen die nauwelijks geschikt voor een cavia.

Belangrijke informatie over de structuur van enzymen

De structuur van deze verbindingen is die onmiddellijk drie niveaus. De primaire structuur kan worden geïdentificeerd door de aminozuurresiduen die zich in de enzymen. Aangezien de enzymatische functie van eiwitten, waarvan voorbeelden wij herhaaldelijk Geciteerde artikel, kan alleen door bepaalde groepen verbindingen uitgevoerd om ze nauwkeurig te identificeren op basis hiervan is niet denkbeeldig.

Wat het tweede niveau, wordt het hulpstuk daaraan bepaald door middel van aanvullende soorten bindingen die kunnen optreden tussen deze aminozuurresiduen. Deze mededeling waterstof, elektrostatische, hydrofobe en Van der Waals interacties. Als gevolg van de spanning die deze verbindingen in verschillende delen van het enzym veroorzaken geproduceerd α-helix, de lus en β-strengen.

De tertiaire structuur is een gevolg van het feit dat relatief grote delen van de polypeptideketen te klappen. De resulterende strengen genoemd domeinen. Tenslotte de uiteindelijke vorming van deze structuur vindt pas na een stabiele wisselwerking koppeling van verschillende domeinen. Er zij op gewezen dat de vorming van de domeinen zich naar binnen een geheel onafhankelijke wijze van elkaar.

Sommige domeinkarakteristieken

Kenmerkend is de polypeptideketen waaruit zij gevormd uit ongeveer 150 aminozuurresiduen. Wanneer domeinen met elkaar gevormd druppeltje. Omdat de functie wordt uitgevoerd door de enzymatische actieve sites op basis van hen, moet het belang van dit proces te begrijpen.

Het domein zelf wordt gekenmerkt doordat tussen aminozuurresten de structuur er talrijke interacties. Hun aantal is veel hoger voor die reacties onderling domeinen. Dus de holte daartussen relatief "kwetsbaar" acties van verscheidene organische oplosmiddelen. Het volume in de orde van 20-30 kubieke angstrom dat verschillende watermoleculen past. Verschillende domeinen hebben vaak een volledig unieke driedimensionale structuur, die wordt geassocieerd met het uitvoeren van heel verschillende functies.

actieve plaatsen

In de regel worden de actieve plaatsen zich strikt tussen domeinen. Dienovereenkomstig, elk speelt een belangrijke rol bij het verloop van de reactie. Vanwege deze opstelling van de domeinen gevonden aanzienlijke flexibiliteit, mobiliteit op het gebied van het enzym. Dit is uiterst belangrijk, aangezien de enzymatische functie wordt alleen uitgevoerd die verbindingen die geschikt zijn ruimtelijke positie kan veranderen.

Tussen polypeptidebinding lengte in het lichaam van het enzym en door hoe ze complexe functies uitgevoerd, er een directe koppeling. Complicatie rol zowel bereikt door het vormen van de actieve plaats van de reactie tussen het katalytische domein en door de vorming van geheel nieuwe domeinen.

Sommige eiwitten, enzymen (voorbeelden - lysozym en glycogeen) kan sterk variëren in grootte (129 en 842 aminozuurresiduen, respectievelijk), maar de reactie wordt gekatalyseerde splitsing van chemische bindingen van hetzelfde type. Het verschil is dat de massiever en grote enzymen zijn positie in de ruimte, die een grotere stabiliteit en zorgt voor een betere controle van de reactiesnelheid.

De belangrijkste classificatie van enzymen

Momenteel aanvaard en op grote schaal in de wereld is de standaard indeling. Volgens haar, het staat zes belangrijkste klassen, met de relevante subklassen. We beschouwen alleen de basis. Hier zijn ze:

1. Oxidoreductasen. De functie van enzymen in dit geval - stimulering redoxreacties.

2. transferasen. Moge de overdracht substraten tussen de volgende groepen uit te voeren:

• One-koolstof-eenheden.
• Overblijfselen van aldehyden en ketonen.
• Acyl en glycosylbestanddelen.
• Alkylgroepen (bij wijze van uitzondering niet CH3) dragen.
• Stikstofhoudende basen.
• Groepen die fosfor.

3. Hydrolasen. In dit geval is de enzymatische functie om de eiwitten van de volgende typen verbindingen aanhangen

• Esters.
• Glycosiden.
• Esters en thioesters.
• Type peptidebindingen.
• Relatievorm CN (met uitzondering van hetzelfde peptide).

4. Lyasen. In staat losmaken groepen daaropvolgende vorming van een dubbele binding. Verder kunnen het inverse proces uit te voeren: het verbinden geselecteerde groepen aan dubbele bindingen.

5. isomerasen. In dit geval wordt de enzymatische functie van eiwitten ingewikkelde isomere katalyse. Deze groep omvat de volgende enzymen:

• Racemase, epimerase.
• Tsistransizomerazy.
• Intramoleculaire oxidoreductasen.
• Intramoleculaire transferasen.
• Intramoleculaire lyase.

6. ligasen (ook wel synthetase). Ze worden gebruikt voor het splitsen van ATP onder vorming van enkele verbindingen.

Het is gemakkelijk op te merken dat de enzymatische functie van eiwitten is ongelooflijk belangrijk, omdat ze tot op zekere hoogte controle vrijwel alle van de reacties die plaatsvinden per seconde in je lichaam.

Wat overblijft van het enzym na de interactie met de ondergrond?

Vaak is het enzym een eiwit bolvormige oorsprong, het actieve centrum worden vertegenwoordigd door zijn dezelfde aminozuurresten. In alle andere gevallen, in het middendeel vast met deze prosthetische groep of coënzym (ATP, bijvoorbeeld), de relatie is veel zwakker. Katalysator genoemd holo-enzym, en het residu na verwijdering van het gevormde apo-enzym ATP.

Aldus wordt volgens dit kenmerk enzymen geclassificeerd in de volgende groepen:

• Eenvoudige hydrolase, lyase, en isomerase, die over het algemeen co-enzym base bevatten.
• Enzymeiwitten (voorbeelden - enkele transaminase) een prosthetische groep (liponzuur, bijvoorbeeld). Deze groep bevat veel van peroxidase.
• Enizmy waarvoor de vereiste co-enzym regeneratie. Deze omvatten kinasen, evenals de meeste van de oxidoreductasen.
• Andere katalysatoren, waarvan de samenstelling is nog niet volledig begrepen.

Alle stoffen die deel uitmaken van de eerste groep, worden veel gebruikt in de voedingsmiddelenindustrie. Alle andere katalysatoren vereisen zeer specifieke voorwaarden voor de activering, en daarom alleen werken in het lichaam, of in sommige laboratoriumexperimenten. Dus de enzymatische functie - dit is een zeer specifieke reactie, die bestaat uit het stimuleren (katalyse) reacties in bepaalde goed gedefinieerde omstandigheden van het menselijk of dierlijk lichaam.

Wat gebeurt er in de actieve site, of waarom enzymen zo effectief te werken?

We hebben herhaaldelijk gezegd dat de sleutel tot het begrijpen van enzymatische katalyse is de creatie van het actieve centrum. Het is daar dat de specifieke binding van het substraat, dat onder dergelijke omstandigheden veel actiever reageren. Om voor u om te begrijpen van de complexiteit van de reacties die daar uitgevoerd, geven een eenvoudig voorbeeld te gebeuren glucose fermentatie, is het noodzakelijk een keer 12 enzymen! Even moeilijk interactie wordt mogelijk alleen te wijten aan het feit dat een eiwit dat de enzymatische functie vervult de hoogste mate van specificiteit.

Typen van enzymen specificiteit

Het is absoluut. In dit geval is de specificiteit getoond enige strikt gedefinieerde type enzym. Aldus urease alleen op plaatsen met ureum. Met lactose melk het in de reactie onder alle omstandigheden. Dat is wat functie door eiwitten, enzymen in het lichaam.

Daarnaast heeft de groep is niet ongewoon absolute specificiteit. Zoals kan worden begrepen uit de naam, in dit geval er "ontvankelijkheid" strikt aan een klasse van organische verbindingen (esters, waaronder complexe alcoholen of aldehyden). Bijvoorbeeld pepsine, dat één van de sleutelenzymen van de maag, blijkt slechts specificiteit voor hydrolyse van peptidebindingen. Alcoholdehydrogenase wisselwerking uitsluitend met alcoholen en laktikodegidraza niets anders dan a-hydroxyzuren splitsen.

Het komt ook voor dat de enzymatische werking kenmerk van een bepaalde groep verbindingen, maar onder bepaalde omstandigheden, de enzymen kunnen inwerken op heel anders hun voornaamste "doel" van een stof. In dit geval is de katalysator "neiging" naar een bepaalde klasse van stoffen, maar onder bepaalde condities kan splitsen en andere verbindingen (niet noodzakelijkerwijs equivalent). Echter, in dit geval, de reactie zal veel langzamer te gaan.

Bekend om het vermogen van trypsine te werken op peptidebindingen, maar weinig mensen weten dat dit eiwit dat de functie van het enzym in het maagdarmkanaal uitvoert wellicht reageren met verschillende esterverbindingen.

Tenslotte is de specificiteit van de optische. Deze enzymen kunnen communiceren met een grote verscheidenheid aan stoffen vallen geheel, maar alleen onder voorwaarde dat zij een goed gedefinieerde optische eigenschappen. Dus de enzymatische functie van eiwitten is in dit geval zeer vergelijkbaar met het werkingsprincipe niet enzymen, katalysatoren en anorganische oorsprong.

Welke factoren de efficiëntie van de katalyse te bepalen?

Tegenwoordig wordt aangenomen dat factoren die een zeer hoge mate van efficiëntie van enzymen bepalen, zijn:

• concentreren effect.
• ruimtelijke oriëntatie effect.
• De veelzijdigheid van de actieve reactiecentrum.

In het algemeen is het effect van de stofconcentratie niet af van die in de anorganische katalyse. In dit geval wordt een concentratie van dergelijk substraat, die vele malen groter is dan een vergelijkbare waarde voor alle andere het volume van de oplossing in het actieve centrum. In het reactiecentrum sorteert selectief molecuul stoffen die moeten met elkaar reageren. Het is niet moeilijk te raden dat dit effect leidt tot een toename van de chemische reactiesnelheid verscheidene grootteordes.

Wanneer een standaard chemisch proces plaatsvindt, is het uiterst belangrijk, dat deel uitmaakt van de interagerende moleculen met elkaar botsen. Simpel gezegd, moet de inhoud van het molecuul op het moment van de botsing strikt worden georiënteerd ten opzichte van elkaar. Vanwege het feit dat wordt uitgevoerd onder dwang, worden alle betrokken componenten zitten in een bepaalde lijn, wordt de reactie versneld door katalyse ongeveer drie orden van dergelijke draai in de actieve plaats van het enzym.

Onder multifunctionaliteit in dit geval verwijst naar een eigenschap van alle componenten van de actieve plaats tegelijkertijd (of strikt gecoördineerd) werken op de molecule "behandelde" substantie. Waarbij één (molecule) is niet alleen geschikt in plaatsgebonden (zie. Boven), maar ook sterk verandert kenmerken. Dit alles bij elkaar leidt tot het feit dat het enzym wordt steeds veel gemakkelijker om op te treden op het substraat als dat nodig is.