FormatieWetenschap

Bolvormige en fibrillaire eiwit: basiskenmerken

De vier belangrijke klassen van organische verbindingen die deel uitmaken van het lichaam: nucleïnezuren, vetten, koolhydraten en eiwitten. Deze laatste worden Hierin wordt besproken.

Wat is eiwit?

Dit polymeer chemische verbindingen opgebouwd uit aminozuren. Eiwitten hebben een complexe structuur.

Zoals gesynthetiseerd eiwit?

Dit gebeurt in de cellen van het organisme. Er zijn speciale organellen die verantwoordelijk zijn voor dit proces. Dit ribosoom. Zij bestaan uit twee delen: kleine en grote, gecombineerd tijdens organel. De werkwijze voor het synthetiseren van de polypeptideketens van aminozuren genoemd translatie.

Wat zijn aminozuren?

Ondanks het feit dat de rassen van eiwitten in het lichaam talloze, aminozuren, waaruit zij kunnen worden gevormd, zijn er slechts twintig. Een dergelijke diversiteit van eiwitten wordt bereikt door verschillende combinaties en reeksen van aminozuren, alsmede diverse accommodatie chaining in de ruimte.

Aminozuren in de chemische samenstelling van de twee tegengestelde eigenschappen van functionele groepen: carboxyl- en aminogroep en de groep: aromatische, alifatische of heterocyclisch. Verder kunnen additionele functionele groepen in groepen worden opgenomen. Dit kunnen carboxylgroepen, aminogroepen, amide, hydroxyl, guanidovye groep. Ook de radicaal zwavel in de samenstelling bevatten.

Hier is een lijst van zuren waaruit eiwitten kunnen worden geconstrueerd:

  • alanine;
  • glycine;
  • leucine;
  • valine;
  • isoleucine;
  • threonine;
  • serine;
  • glutaminezuur ;
  • asparaginezuur ;
  • glutamine;
  • asparagine;
  • arginine;
  • lysine;
  • methionine;
  • cysteïne;
  • tyrosine;
  • fenylalanine;
  • histidine;
  • tryptofaan;
  • proline.

Van deze tien zijn essentieel - zij die niet kunnen worden gesynthetiseerd in het menselijk lichaam. Dit valine, leucine, isoleucine, threonine, methionine, fenylalanine, tryptofaan, histidine, arginine. Zij moeten met voedsel worden ingenomen. Veel van deze aminozuren in vis, vlees, vlees, noten, peulvruchten.

De primaire structuur van het eiwit - wat is dat?

Deze volgorde van aminozuren in de keten. Kennis van de primaire structuur van het eiwit, kan een exacte chemische formule maken.

secundaire structuur

Het is een manier om verdraaiing van de polypeptideketen. Er zijn twee mogelijkheden om de configuratie van het eiwit alfa-helix en beta-structuur. De secundaire structuur van het eiwit wordt door waterstofbindingen tussen de CO- en NH- groepen.

De tertiaire structuur van het eiwit

Deze ruimtelijke oriëntatie van een spiraal of een werkwijze voor het leggen op zekere hoogte. Het geeft disulfide en peptide chemische bindingen.

Afhankelijk van het soort tertiaire structuren bestaan vezelachtige en globulaire proteïnen. Deze laatste bolvormig. Structuur fibrillaire eiwitten lijkt schroefdraad die gevormd wordt door de meerlaagse stapeling beta structuur of parallelschakeling van meerdere alfa-structuren.

De quaternaire structuur

Kenmerkend voor eiwitten die bestaan uit niet één, maar meerdere polypeptideketens. Dergelijke eiwitten worden genoemd oligomeer. Onafhankelijke ketens opgenomen in hun samenstelling, de zogenaamde protomeren. Promoters, die is opgebouwd uit een oligomeer eiwitcomplex kan zowel gelijk of verschillend zijn primaire, secundaire of tertiaire structuur.

Wat is denaturatie?

Deze vernietiging van de quaternaire, tertiaire, secundaire eiwitstructuren, waardoor verliest het zijn chemische en fysische eigenschappen en kan niet meer aan zijn rol in het lichaam te voldoen. Dit proces kan optreden als gevolg van hoge temperaturen eiwit (vanaf 38 graden Celsius, maar voor elke individuele eiwitten, dit cijfer) of agressieve stoffen, zoals zuren en basen.

Sommige eiwitten zijn in staat gloeien - de hervatting van de originele structuur.

classificatie van eiwitten

Gezien de chemische samenstelling, worden ze onderverdeeld in eenvoudige en complexe.

Eenvoudige eiwitten (proteïnen) - zijn die welke slechts de aminozuren bevatten.

Complexe eiwitten (proteid) - die bestaan uit een prosthetische groep.

Afhankelijk van het type van de prothetische groep eiwitten kunnen worden onderverdeeld in:

  • lipoproteïne (bevattende lipiden);
  • nucleoproteïnen (bestaande nucleïnezuren hebben);
  • chromoproteids (pigmenten bevatten);
  • fosfoproteidy (bestaan uit fosforzuur);
  • metaaleiwitten (metalen bevatten);
  • glycoproteïnen (bestaande uit eten koolhydraten).

Bovendien afhankelijk van het type bolvormige tertiaire structuur bestaat en fibrillair eiwit. Beide kunnen zo eenvoudig of complex zijn.

Eigenschappen van vezelachtige eiwitten en hun rol in het lichaam

Zij kunnen worden onderverdeeld in drie groepen afhankelijk van de secundaire structuur:

  • Alfa-structuur. Deze omvatten keratine, myosine, tropomyosine en anderen.
  • Beta-structuur. Bijvoorbeeld, fibroïne.
  • Collageen. Dit eiwit, dat een bijzondere secundaire structuur, die geen alfa-helix of beta-structuur.

Eigenschappen fibrillaire eiwitten in drie groepen ligt in het feit dat ze een draadvormige tertiaire structuur en zijn niet oplosbaar in water.

Laten we praten over de belangrijkste fibrillaire eiwitten meer in deze volgorde:

  • Keratine. Deze hele groep van verschillende eiwitten, waarvan het hoofdbestanddeel van het haar, nagels, veren, wol, hoorn, hoeven en dergelijke. D. Voorts zijn de fibrillair eiwit cytokeratine deze groep een deel van de cellen die het cytoskelet.
  • Myosine. Deze stof, die deel uitmaakt van de spiervezels. Samen met actine, de fibrillaire eiwit is een samentrekkende en zorgt voor de werking van de spieren.
  • Tropomyosine. Dit materiaal bestaat uit twee verbonden alfa-helices. Het is ook een deel van de spier.
  • Fibroin. Dit eiwit is vrijgegeven door vele insecten en spinachtigen. Het is de belangrijkste component van het web en zijde.
  • Collageen. Dit is de meest voorkomende fibrillaire eiwit in het menselijk lichaam. Het behoort tot de pees, kraakbeen, spieren, bloedvaten, huid, enz. D. Dit materiaal verschaft elasticiteit weefsels. collageen in het lichaam afneemt met de leeftijd, en daarom treden rimpels op de huid, zwakkere ligamenten en pezen, en t. d.

Volgende rekening houden met de tweede groep van eiwitten.

Globulaire eiwitten: variëteiten, eigenschappen en de biologische rol

Stoffen uit deze groep hebben een bolvorm. Ze kunnen oplosbaar in water, alkalische oplossingen, zuren en zouten.

De meest voorkomende bolvormige eiwitten in het lichaam zijn:

  • Albuminen: ovalbumine, lactalbumine, etc ..
  • Globulinen: bloedeiwitten en anderen (bijvoorbeeld hemoglobine, myoglobine.).

Meer informatie over een aantal van hen:

  • Ovalbumine. Dit eiwit bevat 60 procent eiwit.
  • Lactalbumine. Het hoofdbestanddeel melk.
  • Hemoglobine. Dit complex globulair eiwit, die opgenomen als het heem prosthetische groep aanwezig is - een groep met de pigmenthoudende ijzer. Hemoglobine is opgenomen in de rode bloedcellen. Dit eiwit, dat in staat is met zuurstof en te transporteren is.
  • Myoglobin. Het is een eiwit vergelijkbaar met hemoglobine. Het heeft dezelfde functie - om zuurstof te transporteren. Een dergelijk eiwit in de spier (cardiale en dwarsgestreepte).

Nu dat jij de fundamentele verschillen tussen eenvoudige en complexe, fibrillaire en bolvormige eiwitten.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 birmiss.com. Theme powered by WordPress.